Ribosom

Oddi ar Wicipedia
Neidio i: llywio, chwilio

Organyn mewn celloedd organebau byw yw ribosom. Mae'n creu proteinau.

Cefndir[golygu | golygu cod y dudalen]

Cafodd ribosom ei ddarganfod yn y 1950au gan fiolegydd y gell o Rufain- George Emil Palade. Trwy ddefnyddio microsgop electroneg, cafodd hyd i’r strwythur yn ymddangos fel gronynnau trwchus. Yn 1974, derbyniodd Wobr Nobel yn adran Ffisioleg a Meddygaeth gyda’i gydweithwyr, Albert Claude a Christian de Duve, am ddarganfod y ribosom.

Awgrmwyd y gair “ribosome” (Saesneg) gan Richard B. Roberts yn 1958, gan nad oedd “microsomal particles” yn ddigonol nac yn digon manwl, ac roedd “ribonuclearprotein particles of the microsome fraction” yn rhy hir-wyntog.

Tarddiad (origin)[golygu | golygu cod y dudalen]

Credir bod y ribosom wedi dechrau fel strwythyr oedd yn syml iawn yn y byd RNA, ac yn hunan-gopio (self-replicating?). Ond pan ymddangosodd asidau amino datbygodd y gallu i creu protinau. Mae astudiaethau yn awgrymmu bod ribosomau wedi ei chreu o rRNA yn unig wedi datbygu y gallu i creu bondiau peptid. Hefyd, mae tystiolaeth yn awgrymmu yn gryf bod gan yr rRNA yn ribosomau dibenion transglwyddo gwybodaeth, manylion strwythyrol a galloedd catilyg iddynt; efallai bod ei wedi codio (coded?) am tRNA a protinau sydd ei hangen ar gyfer hunan-gopio y ribosomau.

Strwythur y Ribosom[golygu | golygu cod y dudalen]

Mae ribosomau organebau dros y tri pharth bywyd (Bacteria, Eukaryota ac Archaea) gyda’r un cynllun syml sydd wedi ei gwarchod. Er hyn mae rhai nodweddion sy’n unigol rhyngddynt.[1] Maent i gyd yn cael strwythur sydd wedi ei wneud o un is-uned mawr ac un is-uned bach wedi mesur yn unedau Svedberg (S).[2] Mae’r uned yma yn mesur yr amser mae’n cymryd i ronyn setlo neu waddodi o dan rym disgyrchiant penodol. Fel arfer mae’n dangos y gyfradd mae’n cymryd i foleciwl trafaelio i waelod tiwb o dan rym allgyrchydd (centrifuge). Nid yw unedau Svedberg yn fesur o faint.[3] Mae ribosomau dros y tri pharth bywyd yn gweithredu yn yr un modd.[2] Mae’r 2 is-uned yn ffitio gyda’i gilydd ac yn gweithio fel un i gyfieithu mRNA i gadwyn polypeptid yn ystod synthesis protein.  Mae mRNA yn beindio o gwmpas gwddf yr uned fach lle mae’n symud trwyddo un codon ar ôl y llall.[2] Mae tri safle glynu ar gyfer tRNA sef y safleoedd A (aminoacyl), P (peptidyl) ac E (allanfa).[2]

Procaryotig[golygu | golygu cod y dudalen]

Mae ribosomau procaryotig[2] yn 70S gydag is- uned fawr 50S ac is-uned bach 30S.  Mae gan yr uned fawr bwys moleciwlaidd o ddua 1,500,000 Dalton (Da). Mae ganddo 33 protein gwahanol. Mae ganddo cadwyn rRNA 23S gyda thua 2,900 o niwcleotidau a chadwyn rRNA 5S gyda thua 120 o niwcleotidau. Mae gan yr uned fach pwys moleciwlaidd o ddua 800,000 Da. Mae ganddo 20 o broteinau gwahanol a chadwyn rRNA 16S gyda thua 1,600 o niwcleotidau.

Ewcaryotig[golygu | golygu cod y dudalen]

Mae ribosomau ewcaryotig yn fwy a llawer mwy cymhleth. Ei strwythur syml yw un 80S wedi ei wneud o 2 is-uned.[2] Mae’r is-uned fawr 60S wedi ei wneud o 3 moleciwl rRNA (25S, 5.8S a 5S) a 46 o broteinau.[4] Mae’r is-uned fach (40S) wedi ei wneud o un gadwyn rRNA 18S a 33 o broteinau.[4] Allan o’r 79 o broteinau nid oes homolog yn strwythurau crisial ribosomau bacteria nac archaea am 32 ohonynt.[5] Mae’r proteinau gyda homologau dal yn gallu cario ehangiadau o asidau amino yn ei chadwyn polypeptid sy’n sbesiffig i ewcaryotau.[5]

Archaea[golygu | golygu cod y dudalen]

Mae gan ribosomau archaea[6] maint a chyfansoddiad tebyg i facteria gyda chydrannau 30S a 50S a strwythur cyfansymiol o 70S. Serch hynny, mae strwythur cynradd rRNA a ribosomau archaea yn debycach i ewcaryotau. Nid oes unrhyw broteinau sydd wedi rhannu rhwng bacteria ac archaea yn unig. Unrhyw broteinau sy’n bresennol yn facteria ac archaea hefyd yn bresennol yn ribosomau ewcaryotig. Mae’r ribosom wedi ei wneud o 3 moleciwl RNA (16S, 23S a 5S) a 50 i 70 o broteinau gan ddibynnu ar y rhywogaeth. Mae gan ribosomau archaea cyfansoddiad protein heterogenaidd. Mae gan archaea cynnar (Crenarcheota) ribosomau mwy cyfoethog mewn protein. Mae rhywogaethau hwyrach megis Halobacteriales a Thermoplasmatales yn tueddu i gael ribosomau a llai o brotein ynddynt.

Mae gan archaea extremoffilig addasiadau penodol i amodau amgylcheddol eithafol. Yn gyffredinol mae ganddynt strwythur mwy anhyblyg na ribosomau mesoffilig. Organeb mesoffilig yw organeb sy’n tyfu gorau mewn amodau cymedrol. Mae’r strwythur cadarn yma yn gwneud y ribosomau yn berffaith ar gyfer arbrofion grisialu. Mae strwythurau 3D wedi ei chreu gyda chrisialau ribosomaidd o archaea thermoffilig a haloffilig. Mae ribosomau organebau haloffilig yn cynyddu eu cynhwysedd hydradu trwy gael proteinau ribosomaidd asidig yn lle basig.

Cydraniad Uchel[golygu | golygu cod y dudalen]

Cafwyd sawl ymdrech i gael strwythur cydraniad uchel o ribosom gan nifer o wyddonwyr.

Cyfrannodd Ada Yonath ynghyd a gwyddonwyr eraill at ddeall strwythur cydraniad uchel o’r is-uned ribosomaidd 50S yn ystod yr 80au a 90au. Yn y diwedd lwyddodd crisialu’r haloffil Halobacterium marismortui.[6] [7] Er hyn roedd Steitz a chyd-weithwyr yn y gyntaf i ddatrys y broblem gam (phase).[2] [8]  Y broblem gam yw colled wybodaeth wrth wneud mesuriad yn ystod grisialograffaeth pelydr-x. Mi wnaeth y broblem gam gwneud hi’n anodd cael union strwythur yr is-uned 50S.[2] [8]

Cafwyd ymchwil pellach gan Nissen et al. yn 2000 [9] amlygu nad oedd proteinau ribosomaidd yn gyfrifol am actifedd peptidyl-transferas yn lle rRNA sy'n gyfrifol. Peptidyl-transferas yw lle catalyddwyd ffurfiant bondiau peptid. Mae ei safle actif wedi ei wneud o RNA yn unig. [9]  Nid oes cadwyni ochr protein yn agosach na 18 Å i’r bond sy’n cael ei syntheseiddio. [9] Cafodd hyn ei ystyried fel tystiolaeth o ddamcaniaeth yn 1992 bod ribosomau yn “ribozymes”. “Ribozymes” yw ensymau sydd yn cael ei phŵer catalytig o RNA nid o brotein. [10]

Yn 2000 darganfuwyd strwythur yr is-uned 50S at gydraniad atomig am y tro cyntaf gyda strwythur is-uned H. marismortui.[8] Yn ogystal â hyn darganfuwyd strwythur yr is-uned 30S o Thermus thermophilius.[11]

Yn 2011 darganfuwyd strwythur llawn cyntaf ribosom ewcaryotig o’r burum Saccharomyces cerevisiae trwy risialograffaeth.[4] Dangoswyd y model rhyngweithiad elfennau sy’n sbesiffig i ewcaryotau.[4]  Cafodd model cyflawn o strwythur yr is-uned 40S ei greu o Tetrahymena thermophilia.[12] Yn ogystal â hyn cafodd yr is-uned 60S ei ddarganfod o T. thermophilia mewn cymhlygyn gyda  elF6.[13]

Lleoliad y Ribosom[golygu | golygu cod y dudalen]

Cafwyd hyd i ribosomau ewcaryotig mewn dau leoliad. Mae nhw naill ai yn rhydd yn y cytoplasm neu wedi glynu wrth bilenni. Mae’r 2 poblogaeth yma wedi rhannu’n ofodol. Mae is – unedau ribosomaidd unigol yn gallu symud ar hap rhwng dwy boblogaeth o mRNA wedi eu harwahanu (segregated).[14] . Mae’r is-unedau yn symud yn lle ribosomau llawn. Ar ôl i ribosom syntheseiddio polypeptid mae’r 2 is-uned yn arwahanu ac yn naill ai cael ei ail-ddefnyddio neu ei dorri lan.[15]

Ar Bilen[golygu | golygu cod y dudalen]

Mae’r ribosomau sy’n syntheseiddio’r proteinau wedi glynu yn uniongyrchol i’r reticwlwm endoplasmig.[14] [15] Mae’r ardaloedd yma yn cael ei ddisgrifio fel y reticwlwm endoplasmig garw. Mae’r ribosomau yn syntheseiddio proteinau sy’n cael eu trosglwyddo i mewn i fatrics y reticwlwm endoplasmig. Pan mae ribosom yn cynhyrchu protein gyda dilyniant signal reticwlwm endoplasmig mae’r signal yn cyfeirio’r ribosom i’r reticwlwm endoplasmig garw. Gan fod nifer o ribosomau yn gallu glynu wrth un moleciwl o mRNA mae polyribosom fel arfer yn ffurfio. Mae’r polyribosom yn glynu wrth ochr y bilen reticwlwm endoplasmig garw. Mae’r ribosomau unigol yn gallu dychwelyd yn ôl i’r cytosol ar ôl gorffen cyfieithiad ond mae’r mRNA yn cael ei ddal yn ei lle gan boblogaeth o ribosomau sy’n newid.

Yn Rhydd yn y Cytoplasm[golygu | golygu cod y dudalen]

Mae ribosomau rhydd yn syntheseiddio’r holl broteinau arall sydd wedi amgodio (encoded) yn y genom dynol.[14] Os nad yw’r protein yn cael signal reticwlwm endoplasmig mae’r ribosom yn aros yn rhydd yn y cytosol. Mae’r cynnyrch yn cael ei rhyddhau yn y cytosol. Cytosol yw rhan y cytoplasm sydd ddim wedi ei ddal gan unrhyw un o organynnau’r gell.

Trawsiaethiad[golygu | golygu cod y dudalen]

Proteinau sydd yn cael eu gwneud yn y ribosom. Mae’r ribosom wedi ei wneud o broteinau arbennig ac asidau niwcleig. Allan o’r 2 is-uned sydd yn gwneud y ribosom yr is-uned bach sydd yn datgodio y côd er mwyn adeiladu proteinau drwy’r broses o drawsiaethiad (translation) Cynhelir y broses o drawsiaethiad yn y sytosol mewn celloedd ewcariotig ond gall hefyd gymeryd lle ym milen y reticiwlwm endoplasmig. Cyfarwyddiadau gan mRNA sydd yn dethol yr asidau amino penodol ac dyma yw’r broses o drawsiaethiad. Mae grwp o ribosomau yn glynu i’r mRNA i greu strwythyr o’r enw polysôm. Mewn polysôm mae llawer o ribosomau yn cael eu cysylltu gyda un moleciwl o mRNA i syntheseiddio un math o brotein. Yr enw ar hyn ydy system polysôm. Yn ystod trawsiaethiad, tRNA sydd yn cael ei ddefnyddio i drosglwyddo asidau amino i’r ribosom. Mae’r asid amino penodol yn cysylltu a safle atodi ar y moleciwl tRNA. Enw’r broses ydy cychwyniad (activation) ac mae angen ATP i‘w gychwyn. Mae gwrthgodon cyflenwol o asidau amino tRNA yn atynnu i’r codon cyntaf ar yr mRNA. Wedyn mae’r ail godon yn atynnu i’r gwrthgodon cyflenwol nesaf ac yn y blaen hyd nes bod y cod cyfan wedi cael ei ddarllen

Cyfeiriadau[golygu | golygu cod y dudalen]

  1. (Saesneg) [Londei, P. (2010). Archaeal Ribosomes. <eLS. John Wiley & Sons Ltd, Chichester. http://www.els.net [doi: 10.1002/9780470015902.a0000293.pub2]>
  2. 2.0 2.1 2.2 2.3 2.4 2.5 2.6 2.7 (Saesneg)Structure and Function of the Ribosome. The Royal Swedish Academy of Sciences, 7th of October.
  3. Slonczewski, J., Foster, J.W. (2009). Microbiology: An Evolving Science. New York: W.W. Norton.
  4. 4.0 4.1 4.2 4.3 (Saesneg) Ben-Shem, A., Garreau de Loubresse, N., Melnikov, S., Yusupova, G. and Yusupov, M. (2011). The Structure of the Eukaryotic Ribosome at 3.0 Å Resolution. Science, 334, 1524-1529.
  5. 5.0 5.1 (Saesneg) Lecompte, O., Ripp, R., Thierry, J.C., Moras, D. and Poch, O. (2002). Comparative analysis of ribosomal proteins in complete genomes: an example of reductive evolution at the domain scale. Nucleic Acids Research, 24 (3), 5382-5390.
  6. 6.0 6.1 (Saesneg) Shevack, A., Gewitz, H.S., Hennemann, B., Yonath, A., and Wittmann, H.G. (1985). Characterization and crystallization of ribosomal particles from Halobacterium marismortui. Federation of European Biochemical Societies Letters, 184, 68-71.
  7. von Bohlen, K., Makowski, I., Hansen, H.A., Bartels, H., Berkovitch-Yellin, Z., Zaytzev-Bashan, A., Meyer, S., Paulke, C., Franceschi, F. and Yonath, A. (1991). Characterization and preliminary attempts for derivatization of crystals of large ribosomal subunits from Haloarcula marismortui diffracting to 3 A resolution. Journal of Molecular Biology, 222, 11-15.
  8. 8.0 8.1 8.2 (Saesneg) Ban, N., Nissen, P., Hansen, J., Moore, P.B., Steitz, T.A. (2000). The Complete Atomic Structure of the Large Ribosomal Subunit at 2.4 Å Resolution. Science, 289, 905-920.
  9. 9.0 9.1 9.2 (Saesneg) Nissen, P., Hansen, J., Ban, N., Moore, P.B., and Steitz, T.A. (2000). The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. Science, 289, 920-930.
  10. (Saesneg) Noller, H.F., Hoffarth, V., and Zimniak, L. (1992). Unusual resistance of peptidyl transferase to protein extraction procedures. Science, 256, 1416-1419.
  11. (Saesneg) Schluenzen, F., Tocilj, A., Zarivach, R., Harms, J., Gluehmann, M., Janell, D., Bashan, A., Bartels, H., Agmon, I. Franceschi, F and Yonath, A. (2000). Structure of Functionally Activated Small Ribosomal Subunit at 3.3 Å Resolution. Science, 102, 615-623.
  12. Rabl, J., Leibundgut, M., Ataide, S.F., Haag, A. and Ban, N. (2011). Crystal Structure of the Eukaryotic 40S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 1. Science, 331, 730-736.
  13. Klinge, S., Voigts-Hoffmann, F., Leibundgut, M., Arpagaus, S. and Ban, N. (2011). Crystal Structure of the Eukaryotic 60S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6. Science, 334, 941-948. 
  14. 14.0 14.1 14.2 (Saesneg) Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. & Walter, P. Molecular Biology of the Cell 4th edition. 2002. New York: Garland Science. The Endoplasmic Reticulum. 
  15. 15.0 15.1 (Saesneg) British Society for Cell Biology.  Ribosome. [1]>